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定义:由活细胞合成的具有催化功能的生物大分子(主要是蛋白质)。功能:作为生物催化剂,可催化生物体内的一切化学反应。它是物质代谢所不可缺少的。实质:蛋白质(生命活动中蛋白质的最重要表现),核酸(核酶)产物P:催化反应中产生的物质,乳酸脱氢酶,丙酮酸乳糖酶活性大小:指酶的物理反应速率单位时间底物的消耗或产品生产催化。简单酶:简单蛋白质。仅由多肽(消化道中的蛋白水解酶-酶)结合酶组成的肽链:结合蛋白。氨基酸残基+非蛋白成分、全酶辅因子、催化活性氨基酸残基、非蛋白成分、辅酶:与酶蛋白的联系比较松散,小分子有机化合物。辅基:与酶蛋白的连接相对可靠的是参与氧化还原反应的酶和羧基 传递电子或辅因子氢需要辅基或辅酶。大多数侧链都富含B族维生素。金属酶:酶蛋白+金属离子牢固结合。无机金属离子(大部分) 金属活化酶:不与酶蛋白结合,但酶发挥作用需要金属离子。稳定酶蛋白的分子构型,作为酶活性中心的一部分,进行电子的氧化还原转移,作为酶与底物之间的桥梁,中和阴离子,降低反应中的静电力。第2节酶催化的特征一)酶具有高效的催化活性。活化能降低程度大于普通催化剂,催化效率高于普通催化剂(10 1013过氧化氢分解:催化剂催化速率铁离子610 -4 mol/mol离子/秒血红素61 - 1 mol / mol Catalase 610 mol/mol/sec 二) 酶催化具有较高的特异性。通常催化剂:在体外,大多数反应在其底物选择和催化特异性方面都可以使用相同的催化剂特异性。

它可以从数千种反应物中找到自己的底物。绝对特异性:一种酶,一种底物 相对特异性:一种酶,多种底物特异性,催化一类结构相似或化学键相同的底物。立体专一性:根据底物的立体构象进行选择性催化 三) 酶的高度不稳定性 因为大多数酶本质上是蛋白质,所以它们的作用必须在温和条件下(常温、常压、适当的 pH 值)。所有影响蛋白质的因素都会影响酶的活性。 四) 酶催化的可调节性 体内有多种诱导物可以调节酶催化。 10 酶催化的特点是什么? 11 第三节 酶的作用机制及酶活性中心的调控 酶分子中必需的官能团(与酶活性有关的功能复合物)通过空间构型相互折叠卷曲形成底物特异性结合并催化底物转化为产物的特定区域通常在分子表面具有活性中心。 12个官能团: 1.结合官能团:与底物ES2结合。催化官能团:底物催化转化反应产物(影响底物中各个物理官能团的稳定性)3。必需官能团:同时具有结合和催化功能的侧链 13 13 底物活性中心以外的必需官能团与复合物的催化官能团结合 活性中心 14 酶原:合成和分泌一些酶(主要是蛋白酶)在细胞内时间为无催化活性的前体物质:不产生(暴露)酶活性中心酶原活化:在一定条件下生物化学酶课件,酶原分子结构在一定诱导下发生变化,酶活性中心暴露或产生。转化为活性酶的过程。

酶和酶原激活 15 胰蛋白酶原激活过程:在肝脏中,肽链N端的一个或几个特定肽键断裂(在肠激酶的作用下),酶原的空间构型变为产生酶的活性中心。 16 酶原激活的生理意义: 1、 避免破坏形成酶本身的组织细胞。 2.确保酶在特定位置和环境以及特定条件下被激活以执行催化功能。 3. 作为一种存储方式,在需要时激活。消化道酶原法保护消化道不被酶酯化。血液中的凝血因子以酶原的形式阻止血管内凝血。 17 催化相同化学反应但具有不同分子结构、理化性质和酶蛋白免疫原性的一组酶。定位:同一属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构。功能:参与新陈代谢的调节。同工酶18更重要的同工酶:LDH(乳酸脱氢酶),乳酸脱氢酶,丙酮酸,乳酸。结构:两个亚基形成五个不同比例的四聚体。单个亚基不活动。 19 两个亚基分别有两个基因位点,决定了12号染色体上的基因位点。五种同工酶:20种具有不同的结构、不同的分布和不同的含量。正常血浆中有一定数量。 但是,如果组织发生肿瘤,会改变血浆酶谱,便于临床诊断。 21 21 22 酶降低反应的活化能 化学反应基础:参与反应的分子之间有效碰撞 活化分子:具有足够能量的反应分子 活化能:活化分子有足够的能量>平均能级 23 酶催化机理 - --中间产物理论:产生ES,降低反应的活化能,使原本高于活化能阈值的分子变成活化分子。碰撞反应的分子增多,反应速度加快。

一般催化剂:提高体温,使更多的反应物分子获得所需的活化能。 24 代谢途径的关键酶(限速酶) 限速酶:催化限速反应的酶是限速酶。关键酶:催化双向反应并决定代谢途径方向的酶。 E1 E2 E3 E4。 25 思考题:关键酶和限速酶的定义 26 研究各种诱导物对酶促反应速率的影响。酶含量、底物含量、温度、pH、活化剂、抑制剂条件:研究某种诱导对酶促反应速率的影响,而其他诱导不变。保持反应在初始速率。 27 其他条件不变,只改变底物的含量,观察对反应速率的影响。底物含量对反应速率的影响 底物饱和:酶的活性中心已被底物抢占,速度不再降低,达到极限 Vm 28 V=1/2VmKm+[S] Vm[S] Vm Vm[S] Km+ [S]Km+[S] Vm[S]/Vm Km= 29※Km和Vm的含义:Km(米氏常数)为酶促反应速率为最大反应一半时的底物含量速率,表示酶与底物之间的亲和力。两者成反比。 Km 值越大,酶与底物的亲和力越小。 30 3. Km 值是酶的特征常数生物化学酶课件,与酶的结构、底物和反应环境有关,与酶的含量无关。 31 Vm=K[E] 反应速度与酶的含量成正比。酶含量对反应速率的影响 32 两种效应的影响: 1.活性随温度下降而增加 2.当温度达到一定高度时,酶的活性会随着温度的下降而降低,然后失活。

这与酶的本质是蛋白质有关。 33 低温:酶活性受到抑制,随着温度升高,活性恢复。高温:酶活性丧失,随着温度升高,活性无法恢复。因为酶蛋白已经变性了。 34 最佳水温:酶促反应达到最大值时的温度。温度对酶促反应影响的临床意义:低温保存标本、低温麻醉临床放疗中高温灭菌的原理 35 最佳水温与时间的关系 36 pH 影响酶蛋白、底物分子和辅酶分子的电离官能团解离。 pH值对酶反应速率的影响 在不同的pH值下,相同的酶催化活性是不同的。 37 最佳 pH 值:酶促反应达到最大值时的 pH 值。在这种状态下,酶活性中心、底物和辅酶的解离状态是酶与底物结合并催化反应的最佳解离状态。每种酶都有其自身的最适 pH。偏离最佳 pH 值会增加酶的催化活性。 38最佳pH受底物含量,缓冲液类型和含量以及酶纯度等因素影响。生物体中大多数酶最适合的 pH 值是中性的? 39 活化剂对反应速率的影响 活化剂-----使酶从无活性或低活性转变为活性或高活性的物质。成分:无机离子或简单的有机化合物。功能:维持稳定的酶蛋白空间结构 作为酶与底物的连接点,作为辅因子的一部分,构成酶的活性中心40。酶促反应中必不可少的激活剂,可将无活性的酶转化为活性酶。 .

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(大部分是一些金属离子) 非必需的活化剂---有些酶有自己的活性,但相对较低。添加活化剂后,催化活性显着增强。 (其中大部分是有机化合物。41 抑制剂对反应速率的影响。抑制剂:任何能选择性地增加或失去酶活性但不能使酶蛋白变性的物质。抑制:直接或间接影响酶的活性中心。酶活性增加或丧失的作用 类型:不可逆抑制、可逆抑制(根据抑制剂与酶的结合程度) 42 一) 不可逆抑制抑制剂和酶必需的官能团为以共价键牢固结合,使酶失去活性。正常的生化方法(透析、超滤等)不能消除抑制剂,需要特殊的抗生素消除它们才能恢复酶的活性。43 重金属中毒(Hg 使用-SH作为一类酶上必不可少的官能团,一些金属离子很容易与酶分子的活性甲基结合,酶的活性性受到抑制。解除这些抑制:需要一些具有多个羧基的高含量化合物。 44 CHCHCl SHCH SH CH SHSH CHCHCl 巯基酶二巯基丙醇 路易豆志 45 有机磷中毒是一种以谷氨酸羧基上的甲基为必需官能团的酶。羟基容易磷酸化,酶活性受到抑制。胆碱酯酶上的羰基被有机磷肥磷酸化,活性受到抑制。甲基胆碱引起氨基胆碱的蓄积,引起副交感神经兴奋,出现中毒症状。 46解磷定的作用:去磷酸化。

恢复酶活性。 47 二) 可逆抑制 抑制剂与酶分子之间的非共价键导致酶活性的抑制或丧失。组合松散且可逆。一般的生化方法可以消除抑制剂,恢复酶活性。 48 竞争性抑制(抑制剂与酶的结合位点与底物结合位点相同) EI 49 特点 抑制程度取决于抑制剂与底物的含量比例。 I和S结构相似,竞争酶的活性中心;高浓度的底物可以减少或解除抑制。 S >> I,ES,酶活性抑制剂结合到酶的活性中心后,酶失去催化活性50丙二酸与琥珀酸竞争琥珀酸脱氢酶琥珀酸琥珀酸脱氢酶FAD FADH富马酸COOH CH COOHCOOH COOH CH 51生理意义:临床抗生素的选择。典型的磺胺类药物抗菌机制:细菌在生长繁殖时,不能依赖环境的加持,只能在自身的细菌中。合成52抗菌原理:磺胺类药物的结构与对氨基苯甲酸相似。它与 FH 合成酶竞争以防止其进一步转化为 FH。细菌缺乏原料,核苷酸数量,细菌生长受到抑制。人们可以利用食物中的加持,所以磺胺类药物不会影响人体核苷酸的合成。用药初期,磺胺类药物应加倍服用。某些抗癌抗生素也是根据这个原理设计的。 53 非竞争性抑制(抑制剂与酶的结合位点与底物与酶的结合位点不在同一位置),但酶-底物-抑制剂复合物(ESI)不能进一步释放产物 54 特点:( 1) 抑制剂和底物在结构上并不相似,两者没有竞争作用(2) 抑制剂与活性中心以外的位点结合,导致酶活性受到抑制(3)抑制剂含量增加了反应体系中的E和ES,导致整体酶促反应速率增加,v增加。

(4) 底物含量减少不能解除抑制作用。55问:磺胺类药物的作用是抗菌还是杀菌?56 ※遗传病基因突变、酶分子缺陷、酶引起的疾病和癌症 白化病发生:酪氨酸酶缺乏,黑色素不能产生,从而导致疾病 第5节 酶与药物的关系 57 RBC葡萄糖六磷酸脱氢酶缺乏 NADPH降低GSH RBC膜完整性溶血性贫血蚕豆病-------某些人葡萄糖6-磷酸脱氢酶有缺陷,食用玉米会诱发溶血性肝炎58.酶活性受到抑制。毒性疾病。气体中毒。一氧化碳抑制呼吸链中的细胞色素氧化酶。重金属中毒,农药中毒等59酶和癌症诊断 汗液中酶浓度的测定,个别肾脏疾病的诊断 ALT、AST、淀粉酶、同工酶、e tc. 60 酶和癌症治疗 借助酶产品治疗癌症 酶和医学研究 使用酶作为工具 61 哪种诱导不影响酶反应的初始速度:什么温度说明米氏常数 Km,即正确:在一定的酶含量下,最大速率的一半到达最大速率一半的底部 物质的含量,反应的自由能 63 磺胺类抗生素处理的原理是: 某些必需酶的竞争性抑制剂细菌生长 某些细菌生长必需酶的非竞争性抑制剂 细菌生长某些必需酶的不可逆抑制剂 分解细菌的分泌酶 原始激活的本质是:酶原分子的一级结构发生改变,产生或暴露酶的活性中心。酶原分子的空间构型发生了变化,一级结构不在上面,直接删除之前的内容即可。可以编辑数据。使用数据可编辑更改,仅供参考,实际情况实际分析

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