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《生化酶》PPT课件.ppt 78页

抑制类型:根据抑制剂和酶的作用形式以及抑制是否可逆,分为两类: 可逆抑制 不可逆抑制(一) 可逆抑制 可逆抑制:抑制 药剂和酶Pr 与非共价键可逆结合,可通过透析去除 可逆抑制可分为三种: 竞争性抑制 非竞争性抑制 反竞争性抑制 1. 竞争性抑制(1) 抑制剂的物理结构与底物相似,与底物竞争酶的活性中心形成EI,减少酶与底物的结合,降低酶反应速率。(2)抑制作用取决于[I ] / [S]. (3) 增强的 [S] 可用于消除这些抑制。E+S ES +I EI P+E P+E 竞争性抑制的米氏方程: 2. 非竞争性抑制 (1)非竞争性抑制剂与酶活性中心以外的位点结合,引起酶分子构型的改变,降低酶活性中心的催化作用。 (2)抑制作用的强弱取决于抑制剂的绝对含量。(3)不能通过减少[S]来消除抑制作用。二、酶特异性的机制(理论)1.锁钥理论认为底物分子或底物分子的一部分像钥匙一样具体地楔入酶的活性中心,即底物分子发生化学反应的部位与酶分子的活性中心有着密切的互补关系,酶专一性的“锁钥理论”无法解释酶的活性中心,结构与底物和产物结构一致的现象可以不能解释酶特异性的所有现象。

2. 诱导拟合理论 该理论认为酶的表面不具有与底物互补的固定形状,而互补形状只是由于底物的诱导而产生的。 ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ?酶特异性“诱导契合理论” 三、 与酶的高效率相关的诱导 1. 邻近性和方向性效应 在酶促反应中,底物分子与酶的活性中心结合。一方面,底物在酶中活性中心的有效含量大大降低,有利于提高反应速率;另一方面,由于活性中心和相关官能团的三维结构的诱导和取向,使底物分子中参与反应的官能团相互接近,分子间反应类似于分子内部反应降低了活化能。 2.“张力”和“变形”与酶的结合导致酶分子构型发生变化,变化的酶分子使底物分子的敏感键形成“张力”甚至“变形” ,从而使酶-底物中间产物进入过渡态。 3.酸碱催化:广义上一般以酸碱催化的形式存在。从广义上讲,酸碱催化是指通过质子酸提供部分质子或通过质子碱接受部分质子来降低反应活化能的过程。酶活性位点上的单个复合物可以作为底物酸碱催化的良好质子供体或受体。组氨酸的咪唑基团:(1) pK值约为6.7-7.1。在近中性条件下,一半以广义酸存在,另一半以广义碱存在。因此,可作为质子供体和质子受体,有效进行酸碱催化。(2)咪唑基供质和接受质子速度快,半衰期短,小于0.1纳秒。

很多酶的活性中心都有谷氨酸残基。酶分子中可用作酸碱催化 4. 的功能性官能团共价催化单个酶。在催化过程中,它们可以通过共价键与底物结合,形成不稳定的酶-底物复合物。这种中间产品很容易制作。作为过渡中间体,大大提高了反应的活化能。 (1) 亲核催化是指酶分子中具有未共享电子对的亲核官能团攻击底物分子中部分带正电的原子,并与其相互作用产生共价键,形成不稳定的过渡态复合物,活化能(2) 亲电催化亲电侧链:Zn2+、Fe3+、Mg2+、NH3+ 等 5. 酶活性中心为低介电区(疏水微环境) 酶活性中心为低介电区 电区为有利于在底物分子的敏感键与酶的催化官能团之间产生很大的反应力。 四、 酶催化机理示例(一) E 的特征糜蛋白酶:(EC3.4,4. 5) 1. 241个AA残基,分子量25000 2.特异性AA-AA-AA-AA1 AA2-AA-AA-AAN末端芳香AAC末端3.活性中心Ser195、His57、Asp102构成一个fu国家组系统,His57成为桥梁。 (二) 作用机制 1. 通过电荷转移,Ser 具有更强的亲核性;2. 形成酰化酶并释放产物 P1;3. 脱酰(水解)形成产物 P2;底物与底物结合形成共价 ES 复合物 His57 质子供体 CN 键断裂 R-NH2 氨基产物释放水亲核攻击 H2O 四面体中间体粉碎羧基 产物释放糜蛋白酶催化反应的详细机制 以上反应图的另一个版本供您参考学习时参考:返回第5节酶促反应动力学一、酶促反应速率(V):单位时间内产物形成量或单位时间内底物的消耗量。

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2、核酶的物理本质是RNA。在已鉴定的数千种酶中,大多数酶的物理本质是蛋白质。但1982年,美国科学家T. Cech发现原生动物四膜虫的26SrRNA前体具有自我剪接的催化活性。 T. Cech 将这些 RNA 命名为“核酶”。核酶:指对RNA具有催化活性的RNA。 二、 酶的作用特性(一) 与无机催化剂相比,它们有以下共同点:反应的次数和质量在反应前后没有变化;可以提高反应速度,但不改变反应的平衡点;从热力学的角度来看,它只能催化热力学上允许的反应;它可以增加反应所需的活化能。活化能:1mol底物所需的自由能在一定湿度下完全进入活化状态,单位为J/mol。 E+S P+ E ES 能级反应过程?G?E1?E2 S(二)酶特性?非常高的催化效率?高特异性?容易失活(蛋白质变性)?活性可以调节(活化、抑制))经常需要的辅助因子(辅酶、辅基等)与无催化剂相比,持续反应速率可提高108~1020,107 ~101 与普通催化剂相比 3. 1. 非常高的催化效率 NH2 C=O+H2O NH2 CO2+2NH3 尿素酶 Fe粉 尿素酶的催化效率比Fe粉高1015倍。

返回 2. 高度特异性 一种酶只能作用于某种类型或特定物质。这种特性称为酶特异性。 (1)结构特异性的概念:酶对其催化分子的物理结构的特殊要求和选择。分类:绝对特异性和相对特异性(2)立体特异性的概念:酶不仅是另外对底物分子物理结构的要求,对其立体异构也有一定的要求。分类:光学异构体特异性和几何异构体特异性绝对特异性:一些酶只作用于一种底物,催化A反应,不作用于其他任何一种物质。例如: 过氧化氢酶底物:氢过氧化物琥珀酸脱氢酶底物:琥珀酸相对特异性:这类酶与一类底物结构相似,有用。包括键特异性和羧基特异性。组特异性:官能团α-葡萄糖苷酶化学键一端的α-糖苷键是葡萄糖底物:麦芽糖、蔗糖 键专一性:只需要作用于某个化学键,对键两端的官能团没有严格要求。回归旋光异构体特异性:当底物具有旋光异构体时,酶只能作用于其中之一。例如:L-AA氧化酶只能催化L-AA的氧化,对D-AA没有作用。顺反异构体的特异性:对具有顺反异构体的底物具有严格的选择性。回到消化道 几种蛋白酶的特异性 第二节 酶的分类和命名 一、 酶的分类 国际E科学委员会制定的《国际体系分类》将酶反应分为六类: 1. 氧化还原酶:酶催化氧化还原反应。

乳酸脱氢酶催化乳酸脱氢反应2.转移酶:催化复杂的转移反应,即将一个底物分子的官能团或原子转移到另一个底物分子上。例如丙氨酸氨基转移酶催化的甲基转移反应:3.水解酶:催化底物的盐分解反应。主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶和脂肪酶。例如脂肪酶催化的脂类的酯化反应: 4. 裂解酶:催化从底物中去除单个官能团产生苯环的非水解反应及其逆反应的酶。主要包括醛缩酶、水合酶和脱氨酶。例如,由富马酸水合酶催化的反应。 5.异构酶:催化异构体相互转化,即底物分子中官能团或原子的重排过程的酶。例如,由葡萄糖6-磷酸异构酶催化的反应。葡萄糖6-磷酸果糖6-磷酸6.合成酶:又称连接酶,可催化C-C、C-O、C-N和C-S键的产生。这种类型的反应必须与 ATP 分解反应相结合。如:谷氨酰胺合酶、丙酮酸羧化酶。 A + B + ATPAB + ADP + Pi 酶编号:EC,class,subclass,subsubclass,sequence number Class:表示反应的性质,上面提到的六大类;子类:表示反应性质:作为类别中的第一个氧化和脱氢; sub-subcategory:表示相互作用键或受体的类型;序号:表示底物。国际酶科学委员会的标志如下: 1 大类 1 亚类 亚类表示受体的类型:1. 1.1 表示氧化还原酶,作用于=CHOH 官能团,受体为NAD+, NADP+,1.1.2表示氧化还原酶,作用于=CHOH官能团生物化学酶课件,受体为细胞色素;1.1.3表示氧化还原酶,作用于=CHOH官能团,受体为分子氧。

当酶的编号只有前三个数字时,它清楚地显示了酶的特性:反应的性质、反应物(或底物)的性质、键的类型。关于第四个数字,没有特别规定,只表示基材不同。例如:EC1.1。 1. 27 是乳酸:NAD + 氧化还原酶。 EC1.1。 1. 37 是苹果酸:NAD + 氧化还原酶。 EC1.1。 1.1 是乙酸:NAD + 氧化还原酶。 EC6.1。 1. 1为L-酪氨酸:tRNA-连接酶(AMP)第三个1表示作用于-CHOH官能团,受体NAD+,第四个数字表示底物不同。 二、酶命名1.常规命名法底物名称脲酶,淀粉酶,蛋白酶反应特性脱氢酶,加氧酶,转氨酶两种与琥珀酸脱氢酶,丙氨酸氨基转移酶的结合胃蛋白酶,木瓜蛋白酶2.国际体系命名法底物1:底物2反应类型如:琥珀酸:FAD氧化还原酶 返回第三节 酶组成与结构 一、 酶组成分为化学组成酶:简单酶和结合酶1. 简单酶:仅由蛋白质组成,如脲酶、淀粉酶、蛋白酶。 2. 结合酶:除了蛋白质之外,还有一些非蛋白质的小分子是热稳定的,称为辅因子。辅因子:辅酶、辅基、金属离子辅酶:与酶蛋白松散结合,辅基可以通过透析去除:它与酶蛋白紧密结合,不能通过透析去除。有机化合物往往是维生素参与产生的小分子物质。有机物。

金属离子:与酶蛋白结合,有的紧密,有的松散 二、 酶的结构(一) 酶的结构与蛋白质的结构相同,是蛋白质(二)根据酶蛋白的结构特点,酶可分为: 1.单体酶:只有一条多肽链,分子量在13000-35000之间,通常是酯酶,如蛋白酶2. 寡聚酶:由两个或多个亚基组成,亚基之间通过非共价键连接,亚基可以相同也可以不同,分子量为35000-数百万,如丙酮酸激酶、乳酸3.多酶复合物:在功能上相互配合的一组几种酶组成的组合,第一种酶的产物是第二种酶的底物,例如丙酮酸脱氢酶脂肪酸合成酶三、活性中央酶(一) 与催化相关的结构特征。酶的活性中心:是指酶分子中与底物直接结合,与酶的催化作用直接相关的部分。必要的复合物和调节位点:参与形成酶活性中心和维持酶特定氢键所必需的官能团,包括活性中心官能团和维持活性中心的侧链。活性中心结合位点的催化位点与底物结合并决定酶的特异性底物的敏感键在这里断裂产生新的键,这决定了酶有效返回到其他部分必需的功能基团酶分子(非必需复合物)。活动中心维持活动中心的必要功能组。催化位点的结合位点受到调节。酶分子中有一些位点可以在一定程度上与其他分子结合,从而触发酶分子空间构型的变化,从而激活或抑制酶(二)酶活性中心的产生)酶蛋白多肽链经过卷曲折叠后,产生特定的空间结构,相关的AA产生微区。

Asp His Ser 活性中心的重要官能团:His57、Asp102、Ser195 胰凝乳蛋白酶的活性中心是 Tyr 248 是 Arg 145 是 Glu 270 是底物羧肽酶活性中心示意图(酶活性的三)结构center Features 1. 活性中心是酶分子表面的一个空腔,具有一定的尺寸和特殊的构型,与底物接触时表现出一定的柔韧性 XY 2. 大部分的AA残基构成活性中心的都是疏水性的,这个新村产生了一个非极性的微环境,有利于与底物的相互作用。活性中心中只有少数极性AA残基通过其功能性羧基直接与底物相互作用活性中心的AA在一级,二级结构相距很远,甚至不在一条肽链上,而是比较接近五级结构。 XY糜蛋白酶3.的r位于活性中心,底物以弱键与酶结合(有利于产品生产)。 (四) 酶原 1. 酶原:有些酶在细胞内合成或分泌时没有催化活性。这种非活性状态的前体称为酶原。2. 酶原激活:酶原被转化的过程成酶(截断几个AA肽) 本质:产生或暴露酶活性中心的过程 返回第四节酶作用机理一. 酶催化的本质:还原反应活化能. E+S P+ E ES 能级反应过程? G? E1? E2 S (二) 中间产物理论-诱导酶增加活化能 酶(E)和底物(S)结合产生不稳定的中间体(ES)分解成产物(P)并释放酶,这导致反应沿着低活化能路径进行,从而降低了反应所需的活化能,因此可以提高反应速率。证明d 即 E-S 复合物的存在。 E-S 复合物产生的速度与酶和底物的性质有关。 *

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